非竞争性抑制可消除吗
非竞争性抑制作用与反应速度的关系？
非竞争性抑制作用与反应速度的关系？
竞争性抑制名词解释：
一些抑制剂和底物同时与酶分子相结合，使酶活力降低的一种可逆抑制。
这类抑制剂结构一般与底物不相似，抑制剂和底物与酶的结合部位也可能不同。因此，反应中能形成酶、底物和抑制剂三元复合物。产生抑制的原因是抑制剂与酶的结合，影响了维持酶催化活性所必需的构像或必需的基团。与不加这类抑制剂的酶动力学相比，其米氏常数不变，最大反应速度变小。
抑制程度与抑制剂浓度和酶抑制剂复合物的解离常数有关，而与底物浓度无关。增大底物浓度不能减轻其抑制作
竞争性抑制为什么最大速度不变？
如果抑制剂浓度恒定，则在低底物浓度时抑制作用最为明显，增大低底物浓度，抑制作用随之降低，直到[s]增大至很浓时，抑制作用近于消失，达到未加抑制剂时的最大反应速度(Vmax)水平，其动力学特征是：表观反应常数(Km)增大、Vmax不变。抑制程度只与抑制剂浓度有关。
载体蛋白形状发生改变是否需要能量？
载体蛋白在物质转运过程中形状当然会改变 载体蛋白是一种多回旋折叠的，需要同被运输的离子和分子结合，然后通过自身的构型变化或移动完成物质运输的膜蛋白。
载体蛋白与运载分子有特异的结合位点，能被竞争性抑制物占据，非竞争性抑制物亦可与载体蛋白在结合位点之外结合，改变其构象并阻断运输。
所以载体蛋白在物质转运过程中形状是会改变的